- Код статьи
- S0555109925010038-1
- DOI
- 10.31857/S0555109925010038
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 61 / Номер выпуска 1
- Страницы
- 25-34
- Аннотация
- Предложена система тестирования новых потенциальных антимикробных пептидов (АМП), основанная на экспрессии кодирующих их рекомбинантных генов в клетках Escherichia coli. Такой подход имеет ряд преимуществ по сравнению с использованием химически синтезированных пептидов, при этом оба подхода эффективно дополняют друг друга. Используемый метод не налагает ограничений на размер АМП, позволяет проводить массовый скрининг мутантных плазмидных библиотек, имеет меньшую стоимость по сравнению с использованием синтетических пептидов. Суть метода заключается в трансформации модельной грамотрицательной бактерии E. coli плазмидами, несущими в себе рекомбинантный ген, кодирующий АМП, под контролем индуцибельного промотора. После индукции транскрипции бактерии синтезируют АМП, что приводит их к гибели. Детекцию роста бактерий проводят либо путем измерения оптической плотности жидкой культуры, выращиваемой в микропланшете, либо путем капельного высева серийных разведений культуры на агаризованную питательную среду.
- Ключевые слова
- антимикробные пептиды Escherichia coli тест-система плазмиды
- Дата публикации
- 12.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 13
Библиография
- 1. Muteeb G., Rehman M.T., Shahwan M., Aatif M. // Pharmaceuticals. 2023. V. 16. № 11. P. 1615. https://doi.org/10.3390/ph16111615
- 2. Salam Md.A., Al-Amin Md.Y., Salam M.T., Pawar J.S., Akhter N., Rabaan A.A., Alqumber M.A.A. // Healthcare. 2023. V. 11. № 13. P. 1946. https://doi.org/10.3390/healthcare11131946
- 3. Mba I.E., Nweze E.I. // Yale J. Biol. Med. 2022. V. 95. № 4. P. 445–463.
- 4. Moretta A., Scieuzo C., Petrone A.M., Salvia R., Manniello M.D., Franco A. et al. // Front. Cell. Infect. Microbiol. 2021. V. 11. P. 668632. https://doi.org/10.3389/fcimb.2021.668632
- 5. Browne K., Chakraborty S., Chen R., Willcox M.D., Black D.S., Walsh W.R., Kumar N. // IJMS. 2020. V. 21. № 19. P. 7047. https://doi.org/10.3390/ijms21197047
- 6. Kumar P., Kizhakkedathu J., Straus S. // Biomolecules. 2018. V. 8. № 1. P. 4. https://doi.org/10.3390/biom8010004
- 7. Huan Y., Kong Q., Mou H., Yi H. // Front. Microbiol. 2020. V. 11. P. 582779. https://doi.org/10.3389/fmicb.2020.582779
- 8. Galzitskaya O.V. // IJMS. 2023. V. 24. № 11. P. 9451. https://doi.org/10.3390/ijms24119451
- 9. Agüero-Chapin G., Antunes A., Marrero-Ponce Y. // Antibiotics. 2023. V. 12. № 6. P. 1011. https://doi.org/10.3390/antibiotics12061011
- 10. Yan J., Cai J., Zhang B., Wang Y., Wong D.F., Siu S.W.I. // Antibiotics. 2022. V. 11. № 10. P. 1451. https://doi.org/10.3390/antibiotics11101451
- 11. Bakare O.O., Gokul A., Niekerk L.-A., Aina O., Abiona A., Barker A.M., et al. // IJMS. 2023. V. 24. № 14. P. 11864. https://doi.org/10.3390/ijms241411864
- 12. Bin Hafeez A., Jiang X., Bergen P.J., Zhu Y. // IJMS. 2021. V. 22. № 21. P. 11691. https://doi.org/10.3390/ijms222111691
- 13. Dini I., De Biasi M.-G., Mancusi A. // Antibiotics. 2022. V. 11. № 11. P. 1483. https://doi.org/10.3390/antibiotics11111483
- 14. Cardoso M.H., Orozco R.Q., Rezende S.B., Rodrigues G., Oshiro K.G.N., Cândido E.S., Franco O.L. // Front. Microbiol. 2020. V. 10. P. 3097. https://doi.org/10.3389/fmicb.2019.03097
- 15. Yoshida M., Hinkley T., Tsuda S., Abul-Haija Y.M., McBurney R.T., Kulikov V. et al. // Chem. 2018. V. 4. № 3. P. 533–543. https://doi.org/10.1016/j.chempr.2018.01.005
- 16. Aronica P.G.A., Reid L.M., Desai N., Li J., Fox S.J., Yadahalli S. et al. // J. Chem. Inf. Model. 2021. V. 61. № 7. P. 3172–3196. https://doi.org/10.1021/acs.jcim.1c00175
- 17. Merrifield R.B., Stewart J.Morrow., Jernberg Nils. // Anal. Chem. 1966. V. 38. № 13. P. 1905–1914. https://doi.org/10.1021/ac50155a057
- 18. Bello-Madruga R., Torrent Burgas M. // Comput. Struct. Biotechnol.J. 2024. V. 23. P. 972–981. https://doi.org/10.1016/j.csbj.2024.02.008
- 19. Zhang H.-Q., Sun C., Xu N., Liu W. // Front. Immunol. 2024. V. 15. P. 1326033. https://doi.org/10.3389/fimmu.2024.1326033
- 20. Steiner H., Hultmark D., Engström Å., Bennich H., Boman H.G. // Nature. 1981. V. 292. № 5820. P. 246–248. https://doi.org/10.1038/292246a0
- 21. Casteels P., Ampe C., Jacobs F., Vaeck M., Tempst P. // The EMBO Journal. 1989. V. 8. № 8. P. 2387–2391. https://doi.org/10.1002/j.1460-2075.1989.tb08368.x
- 22. Grafskaia E.N., Pavlova E.R., Latsis I.A., Malakhova M.V., Ivchenkov D.V., Bashkirov P.V., et al. // Materials & Design. 2022. V. 224. P. 111364. https://doi.org/10.1016/j.matdes.2022.111364
- 23. Klock H.E., Lesley S.A. High Throughput Protein Expression and Purification. / Ed. S.A. Doyle. Totowa, NJ: Humana Press, 2009. V. 498. P. 91–103. https://doi.org/10.1007/978-1-59745-196-3_6
- 24. Wiegand I., Hilpert K., Hancock R.E.W. // Nat. Protoc. 2008. V. 3. № 2. P. 163–175. https://doi.org/10.1038/nprot.2007.521
