- Код статьи
- S3034574XS0555109925030046-1
- DOI
- 10.7868/S3034574X25030046
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 61 / Номер выпуска 3
- Страницы
- 260-268
- Аннотация
- В производных штамма Escherichia coli MG1655 ΔackA-pta, ΔpoxB, ΔldhA, ΔadhE, лишенного путей смешанно-кислотного брожения, усилена экспрессия нативных генов L-1,2-пропандиол-оксидоредуктазы и НАДФН-зависимой альдегид-редуктазы, fucO и yqhD, и экспрессирован ген бутиральдегид-дегидрогеназы Clostridium saccharoperbutylacetonicum, bld. Способность к биосинтезу 1,3-бутандиола из глюкозы, в результате функционального обращения β-окисления жирных кислот, придана рекомбинантам за счет повышенной экспрессии генов atoB и fadB, кодирующих ацетил-КоА С-ацетилтрансферазу и бифункциональную (S)-3-гидроксиацил-КоА-дегидрогеназу/еномл-КоА-гидратазу. Достигнута анаэробная конверсия субстрата в целевой продукт на уровне 0.2 моль/моль при накоплении ~4 мМ 1,3-бутандиола. При повышении внутриклеточной доступности НАДН эквивалентов, за счет конститутивной экспрессии генов пируватдегидрогеназного комплекса, aceEF-lpdA, конверсия глюкозы в 1,3-бутандиол возрастала до ~0.3 моль/моль при накоплении целевого продукта на уровне ~7 мМ. Усиление экспрессии генов мембранно-связанной транстидрогеназы, pntAB, обеспечило синтез 9.5 мМ 1,3-бутандиола штаммом с повышенной экспрессией yqhD с коэффициентом конверсии 0.4 моль/моль.
- Ключевые слова
- 1,3-бутандиол β-окисление жирных кислот Escherichia coli НАДН НАДФН метаболическая инженерия
- Дата публикации
- 10.01.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 29
Библиография
- 1. Matsuyama A., Yamamoto H., Kawada N., Kobayashi Y. // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2001. V. 11. № 4–6. P. 513–521.
- 2. Kataoka N., Vangnai A.S., Tajima T., Nakashimada Y., Kato J. // J. Biosci. Bioeng. 2013. V. 115. № 5. P. 475–480.
- 3. Sun D., Li Y., Yang C., Su J., Yamada Y., Sato S. // Fuel. Process. Technol. 2020. V. 197. 106193. https://doi: 10.1016/j.fuproc.2019.106193
- 4. Patel R.N. // Stereoselective Biocatalysis, N.Y.: Marcel Dekker, Inc., 2000. 932 p.
- 5. Boaz N.W., Ponasik J.A., Large S.E. // Tetrahedron Lett. 2006. V. 47. № 24. P. 4033–4035.
- 6. Yoo J.I., Sohn Y.J., Son J., Jo S.Y., Pyo J., Park S.K., et al. // Biotechnol. J. 2022. V. 17. № 3. e2000451. https://doi: 10.1002/biot.202000451
- 7. Nemr K., Müller J.E.N., Joo J.C., Gawand P., Choudhary R., Mendonca B., et al. // Metab. Eng. 2018. V. 48. P. 13–24.
- 8. Kim T., Stogios P.J., Khusnutdinova A.N., Nemr K., Skarina T., Flick R. et al. // J. Biol. Chem. 2020. V. 295. № 2. P. 597–609.
- 9. Liu Y., Cen X., Liu D., Chen Z. // ACS Synth. Biol. 2021. V. 10. № 8. P. 1946–1955.
- 10. Islam T., Nguyen-Yo T.P., Gaur V.K., Lee J., Park S. // Bioresour. Technol. 2023. V. 76. 128911. https://doi: 10.1016/j.biortech.2023.128911
- 11. Гулевич А.Ю., Скороходова А.Ю., Спасенко А.А., Шакулов Р.С., Дебабов В.Г. // Прикл. биохимия и микробиология. 2016. Т. 52. № 1. С. 21–29.
- 12. Гулевич А.Ю., Скороходова А.Ю., Дебабов В.Г. // Биотехнология. 2019. Т. 35. № 5. С. 12–19.
- 13. Гулевич А.Ю., Скороходова А.Ю., Моржакова А.А., Ammonoa C.B., Суховенко А.В., Шакулов Р.С., Дебабов В.Г. // Прикл. биохимия и микробиология. 2012. Т. 48. № 4. С. 383–388.
- 14. Sambrook J., Fritsch E., Maniatis T. // Molecular Cloning: a Laboratory Manual, 2 nd Ed., N.Y.: Cold Spring Harbor Lab. Press, 1989. 1659 p.
- 15. Гулевич А.Ю., Скороходова А.Ю., Дебабов В.Г. // Прикл. биохимия и микробиология. 2021. Т. 57. № 2. С. 117–126.
- 16. Daisenko K.A., Wanner B.L. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. № 12. P. 6640–6645.
- 17. Kamauukuma Ж.Н., Скороходова А.Ю., Зимченко Д.В., Гулевич А.Ю., Мишева Н.Н., Дорошенко В.Г. и др. // Молекулярная биология. 2005. Т. 39. № 5. С. 823–831.
- 18. Гулевич А.Ю., Скороходова А.Ю., Ермишев В.Ю., Крылов А.А., Мишева Н.Н., Полонская З.М. и др. // Молекулярная биология. 2009. Т. 43. № 3. С. 547–557.
- 19. Gulevich A.Y., Skorokhodova A.Y., Sukhorchenko A.V., Shakulov R.S., Debabov V.G. // Biotechnol. Lett. 2012. V. 34. № 3. P. 463–469.
- 20. Clomburg J.M., Vick J.E., Blankschien M.D., Rodriguez-Moyd M., Gonzalez R. // ACS Synth. Biol. 2012. V. 1. P. 541–554.
- 21. Zhuang Z., Song F., Zhao H., Li L., Cao J., Eisenstein E. et al. // Biochemistry. 2008. V. 47. № 9. P. 2789–2796.
- 22. Chen M., Ma X., Chen X., Jiang M., Song H., Guo Z. // J. Bacteriol. 2013. V. 195. № 12. P. 2768–2775.
- 23. Clark D.P., Cronan J.E. // EcoSal Plus. 2005. V. 1. № 2. https://doi:10.1128/ecosalplus.3.4.4
- 24. Soini J., Falschlehrer C., Liedert C., Bernhardt J., Vuorisio J., Neubauer P. // Microb. Cell. Fact. 2008. V. 7. № 30. https://doi:10.1186/1475-2859-7-30
- 25. Sauer U., Canonaco F., Heri S., Perrenoud A., Fischer E. // J. Biol. Chem. 2004. V. 279. № 8. P. 6613–6619.
