Везде

ОБНПрикладная биохимия и микробиология Applied Biochemistry and Microbiology

  • ISSN (Print) 0555-1099
  • ISSN (Online) 3034-574X

ВЛИЯНИЕ S-НИТРОЗОГЛУТАТИОНА НА КОЛИЧЕСТВО И АКТИВНОСТЬ ЭРИТРОИДНОГО ЯДЕРНОГО ФАКТОРА Nrf2 В КЛЕТКАХ ГЕПАТОЦЕЛЛЮЛЯРНОЙ КАРЦИНОМЫ ЧЕЛОВЕКА

Вы можете
Код статьи
S3034574XS0555109925030021-1
DOI
10.7868/S3034574X25030021
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Абаленихина Ю. В.
  • Аффилиация: Рязанский государственный медицинский университет им. академика И.П. Павлова
Сучкова О. Н.
  • Аффилиация: Рязанский государственный медицинский университет им. академика И.П. Павлова
Костюкова Е. В.
  • Аффилиация: Рязанский государственный медицинский университет им. академика И.П. Павлова
Шулькин А. В.
  • Аффилиация: Рязанский государственный медицинский университет им. академика И.П. Павлова
Топунов А. Ф.
  • Аффилиация: Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр "Фундаментальные основы биотехнологии" Российской академии наук
Том/ Выпуск
Том 61 / Номер выпуска 3
Страницы
236-248
Аннотация
S-нитрозоглутатион (GSNO) является эндогенным донором оксида азота (NO), который, в свою очередь, может выступать как в качестве сигнальной молекулы, так и токсического агента, образуя активные формы азота (AФA). Целью данного исследования было изучение механизма участия NO в регуляции функционирования эритроидного ядерного фактора 2 (Nrf2), являющегося редокс-чувствительным транскрипционным фактором. Показано, что при воздействии GSNO на клетки линии гепатоцеллюлярной карциномы человека (HepG2) уровень внутриклеточного NO дозозависимо возрастал при инкубации в течение 24 и 72 ч. Максимальное увеличение уровня NO при концентрации 100 мкМ приводило к снижению уровня небелковых SH-групп, максимальному возрастанию уровня 3-нитрогирозина и дигирозина, что способствовало снижению жизнеспособности клеток. Донор NO — S-нитрозоглутатион при экспозиции в течение 24 ч активировал Nrf2, скорее всего, за счет нитрозилирования белка Keap1, а при воздействии в течение 72 ч не только активировал Nrf2, но и приводил к повышению его количества. Этот процесс осуществлялся через NO-цГМФ-сигнальный путь. Активация Nrf2 является ключевым фактором в обеспечении защиты клеток от токсического воздействия продуктов нитрозативного стресса.
Ключевые слова
нитрозоглутатион оксид азота эритроидный ядерный фактор Nrf2 3-нитрогирозин дигирозин клетки гепатоцеллюлярной карциномы человека HepG2
Дата публикации
10.01.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
30

Библиография

  1. 1. Thomas D.D., Ridnour L.A., Isenberg J.S., Flores-Santana W., Switzer C.H., Donzelli S. et al. // Free Radic. Biol. Med. 2008. V. 45. № 1. P. 18–31. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2008.03.020
  2. 2. Сучкова О.Н., Абаленцхина Ю.В., Костюковка Е.В., Щулькин А.В., Кочанова П.Д., Гаджиева Ф.Т. и др. // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2024. Т. 9. № 27. С. 50–56. https://doi.org/10.29296/25877313-2024-09-07
  3. 3. Калинин Р.Е., Сучков И.А., Максаналов Н.Д., Короткова Н.В., Климентова Э.А., Поваров В.О. // Наука молодых (Eruditio Juvenium). 2021. Т. 9. № 3. С. 407–414. https://doi.org/10.23888/HMJ202193407-414
  4. 4. Abalentkhina Yu.V., Kosmachevskaya O.V., Topunov A.F. // Appl. Biochem. Microbiol. 2020. V. 56. № 6. P. 611–623. https://doi.org/10.1134/S0003683820060022
  5. 5. He F., Ru X., Wen T. // Int. J. Mol. Sci. 2020. V. 21. № 13. e4777. https://doi.org/10.3390/jims21134777
  6. 6. Турпаев К.Т. // Биохимия. 2013. Т. 78. № 2. С. 147–166
  7. 7. McMahon M., Lamont D.J., Beattie K.A., Hayes J.D. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010. V. 107. № 44. P. 18838–18843. https://doi.org/10.1073/pnas.1007387107
  8. 8. Fourquet S., Guerois R., Biard D., Toledano M.B. // J. Biol. Chem. 2010. V. 285. № 11. C. 8463–8471. https://doi.org/10.1074/jbc. MI09.051714
  9. 9. Um H.-C., Jang J.-H., Kim D.-H., Lee C., Surh Y.-J. // Nitric Oxide. 2011. V. 25. № 2. P. 161–168. https://doi.org/10.1016/j.niox.2011.06.001
  10. 10. Cortese-Krott M.M., Pullmann D., Feelisch M. // Pharmacol. Res. 2016. V. 113. Pt. A. P. 490–499. https://doi.org/10.1016/j.phrs.2016.09.022
  11. 11. Sun Z., Zhang S., Chan J.Y., Zhang D.D. // Mol. Cell. Biol. 2007. V. 27. № 18. P. 6334–6349. https://doi.org/10.1128/MCB.00630-07
  12. 12. Kim S.-R., Seong K.-J., Kim W.-J., Jung J.-Y. // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. № 7. e4004. https://doi.org/10.3390/jims23074004
  13. 13. Gorska-Arcisz M., Popeda M., Braun M., Piasecka D., Nowak J.I., Kitowska K. et al. // Cell. Mol. Biol. Lett. 2024. V. 29. № 1. e71. https://doi.org/10.1186/s11658-024-00586-6
  14. 14. Menegon S., Columbano A., Giordano S. // Trends Mol. Med. 2016. V. 22. № 7. P. 578–593. https://doi.org/10.1016/j.molmed.2016.05.002
  15. 15. Gjorgveva Ackova D., Maksimova V., Smilkov K., Buttari B., Arese M., Saso L. // Pharmaceuticals. 2023. V. 16. № 6. e850. https://doi.org/10.3390/ph16060850
  16. 16. Kryszczuk M., Kowalczyk O. // Arch. Biochem. Biophys. 2022. V. 15. № 730. e109417. https://doi.org/10.1016/j.abb.2022.109417
  17. 17. Kalantari L., Ghorbabadi Z.R., Gholipour A., Elymayed H.M., Najafyan B., Amirlou P. et al. // Cell. Commun. Signal. 2023. V. 21. № 1. e318. https://doi.org/10.1186/s12964-023-01351-6
  18. 18. Song Y., Lu Q., Jiang D., Lan X. // Eur. J. Nucl. Med. Mol. Imaging. 2023. V. 50. № 3. P. 639–641. https://doi.org/10.1007/s00259-022-06043-w
  19. 19. Hwang T.L. // Br. J. Pharmacol. 1998. V. 125. № 6. P. 1158–1163.
  20. 20. Bollong M.J., Yun H., Sherwood L., Woods A.K., Laisson L.L., Schultz P.G. // ACS Chem. Biol. 2015. V. 10. № 10. P. 2193–2198. https://doi.org/10.1021/acschenbio.5b00448
  21. 21. Balcerczyk A., Soszynski M., Bartosz G. // Free Radic. Biol. Med. 2005. V. 39. № 3. P. 327–335. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2005.03.017
  22. 22. Kumar P., Nagarajan A., Uchii P.D. // Cold Spring Harb. Protoe. 2018. V. 2018. № 6. https://doi.org/10.1101/pdb.prot095505
  23. 23. Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Shumeev K.B., Novikova N.N., Topunov A.F. // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. № 24. e13649. https://doi.org/10.3390/jims222413649
  24. 24. Kojima S., Nakayama K., Ishida H. // J. Radiat. Res. 2024. V. 45. № 1. P. 33–39. https://doi.org/10.1269/jrr.45.33
  25. 25. Pravkin S.K., Yakusheva E.N., Uzbekova D.G. // Bull. Exp. Biol. Med. 2013. V. 156. № 2. P. 220–223. https://doi.org/10.1007/s10517-013-2315-x
  26. 26. Li W., Wang D., Lao K.U., Wang X. // ACS Biomater. Sci. Eng. 2023. V. 13. № 9. P. 1694–1705. https://doi.org/10.1021/acsbiometrials.2c01284
  27. 27. Broniowska K.A., Diers A.R., Hogg N. // Biochim. Biophys. Acta. 2013. V. 1830. № 5. P. 3173–3181. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2013.02.004
  28. 28. Ramachandran N., Root P., Jiang X-M., Hogg P.J., Mutus B. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. № 17. P. 9539–9544.
  29. 29. Ferrer-Sueta G., Campolo N., Trujillo M., Bartesaghi S., Carballal S., Romero N. et al. // Chem. Rev. 2018. V. 118. № 3. P. 1338–1408.
  30. 30. Boer T.R., Palomino R.I., Mascharak P.K. // Med. One. 2019. V. 4. e190003. https://doi.org/10.20900/mo.20190003
  31. 31. Yu J., Zhao Y., Li B., Sun L., Huo H. // J. Biochem. Mol. Toxicol. 2012. V. 26. № 7. P. 264–269. https://doi.org/10.1002/jbt.21417
  32. 32. Абаленцхина Ю.В., Ерханна П.Д., Сенджушева А.А., Завьялова О.А., Щулькин А.В., Якушева Е.Н. // Российский медико-биологический вестник им. академика И.П. Павлова. 2022. Т. 30. № 3. С. 295–304. https://doi.org/10.17816/PAVLOVJ105574
  33. 33. Xu W., Liu L.Z., Loizidou M., Ahmed M., Charles I.G. // Cell. Res. 2002. V. 12. № 5–6. P. 311–320. https://doi.org/10.1038/sj.cr.7290133
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека